糖份子在工作中的繁复性和更多N-glycoproteins低展示情况使人对N-glycosylation构造的表现的叙说多的近义词难点。在查重低丰度的N糖基化突显淀粉酶质或肽段时，中间掺入很多未突显的淀粉酶质肽断，这很非常容易将低丰度的糖基化突显淀粉酶质肽段的移动信号改变。凝素亲和法是如今糖淀粉酶质质组学中应运很广泛的分离出来聚集方案。凝集素（lectin）不是类糖配合淀粉酶质质，能爱情专一面部识别某些层次性构造的单糖或聚糖中目标的糖基队列而与之配合，想一想与糖链不可逆转非共价配合，糖淀粉酶质或糖肽被凝集素抓取最后，大部分用目标的单糖利用激烈竞争配合凝集素将糖淀粉酶质或糖肽洗刷下面。 淀粉酶质 酶解后用凝集素（lectin）聚集N-糖基化肽段，进而用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除术衔接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该清理可能会导致Asn氧碳原子量增强2.9890Da。后来用高gps精度LC-MS质谱仪检查脱糖后的肽段，根据信息检索数据显示库，核对脱糖后氧碳原子量与其说理论与实践氧碳原子量的变甚至糖基化呈现肽段的队列，导致制定该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点制定最后，再用label-free的工作原理对其对其进行降钙素原检测定性分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031